Софья Олеговна Елиашевич

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр терапии и профилактической медицины» Минздрава России, Москва, Россия

Алина Павловна Мишарова

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр терапии и профилактической медицины» Минздрава России, Москва, Россия

Наталья Игоревна Дубовская

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр терапии и профилактической медицины» Минздрава России, Москва, Россия

Оксана Михайловна Драпкина

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр терапии и профилактической медицины» Минздрава России, Москва, Россия

Белки теплового шока в патогенезе ожирения

Авторы:

Елиашевич С.О., Мишарова А.П., Дубовская Н.И., Драпкина О.М.

Подробнее об авторах

Журнал: Профилактическая медицина. 2026;29(3): 102‑108

Прочитано: 249 раз


Как цитировать:

Елиашевич С.О., Мишарова А.П., Дубовская Н.И., Драпкина О.М. Белки теплового шока в патогенезе ожирения. Профилактическая медицина. 2026;29(3):102‑108.
Eliashevich SO, Misharova AP, Dubovskaya NI, Drapkina OM. Heat shock proteins in the obesity pathogenesis. Russian Journal of Preventive Medicine. 2026;29(3):102‑108. (In Russ.)
https://doi.org/10.17116/profmed202629031102

Рекомендуем статьи по данной теме:
При­ме­не­ние питье­вых ми­не­раль­ных вод при прог­рес­си­ру­ющей ре­зис­тен­тнос­ти к ин­су­ли­ну. Вос­ста­но­ви­тель­ные би­отех­но­ло­гии, про­фи­лак­ти­чес­кая, циф­ро­вая и пре­дик­тив­ная ме­ди­ци­на. 2025;(2):24-30
Вли­яние се­маг­лу­ти­да на пси­хи­чес­кое здо­ровье. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. 2025;(9):28-36

Литература / References:

  1. Gregor MF, Hotamisligil GS. Inflammatory mechanisms in obesity. Annual Review of Immunology. 2011;29:415-445.  https://doi.org/10.1146/annurev-immunol-031210-101322
  2. Hummasti S, Hotamisligil GS. Endoplasmic reticulum stress and inflammation in obesity and diabetes. Circulation Research. 2010;107(5):579-591.  https://doi.org/10.1161/CIRCRESAHA.110.225698
  3. Тимофеев Ю.С., Джиоева О.Н., Драпкина О.М. Циркулирующие биологические маркеры ожирения: на пути к системному подходу. Кардиоваскулярная терапия и профилактика. 2023;22(4):3551. https://doi.org/10.15829/1728-8800-2023-3551
  4. Timofeev YS, Kiselev AR, Dzhioeva ON et al. Heat Shock Proteins (HSPs) and Cardiovascular Complications of Obesity: Searching for Potential Biomarkers. Current Issues in Molecular Biology. 2023;45(12):9378-9389. https://doi.org/10.3390/cimb45120588
  5. Тимофеев Ю.С., Веденикин Т.Ю., Афаунова А.Р. и др. Белки теплового шока в оценке течения и прогноза исходов сердечной недостаточности с сохраненной фракцией выброса. Российский кардиологический журнал. 2025;30(4):6317. https://doi.org/10.15829/1560-4071-2025-6317
  6. Тимофеев Ю.С., Афаунова А.Р., Иванова А.А. и др. Связь сывороточных уровней белков теплового шока с выраженностью венозного застоя у пациентов с острой декомпенсацией сердечной недостаточности с сохраненной фракцией выброса. Кардиоваскулярная терапия и профилактика. 2024;23(6):4037. https://doi.org/10.15829/1728-8800-2024-4037
  7. Johnson JD, Fleshner M. Releasing signals, secretory pathways, and immune function of endogenous extracellular heat shock protein 72. Journal of Leukocyte Biology. 2006;79(3):425-434.  https://doi.org/10.1189/jlb.0905523
  8. Hu C, Yang J, Qi Z et al. Heat shock proteins: Biological functions, pathological roles, and therapeutic opportunities. MedComm. 2020;3(3):e161. https://doi.org/10.1002/mco2.161
  9. Sabbah NA, Rezk NA, Saad MSS. Relationship Between Heat Shock Protein Expression and Obesity With and Without Metabolic Syndrome. Genetic Testing and Molecular Biomarkers. 2019;23(10):737-743.  https://doi.org/10.1089/gtmb.2019.0062
  10. Radons J. The human HSP70 family of chaperones: where do we stand? Cell Stress and Chaperones. 2016;21(3):379-404.  https://doi.org/10.1007/s12192-016-0676-6
  11. Angelini G, Castagneto-Gissey L, Salinari et al. Upper gut heat shock proteins HSP70 and GRP78 promote insulin resistance, hyperglycemia, and non-alcoholic steatohepatitis. Nature Communications. 2020;13(1):7715. https://doi.org/10.1038/s41467-022-35310-5
  12. Pfaffenbach KT, Lee AS. The critical role of GRP78 in physiologic and pathologic stress. Current Opinion in Cell Biology. 2011;23(2):150-156.  https://doi.org/10.1016/j.ceb.2010.09.007
  13. Ron D, Walter P. Signal integration in the endoplasmic reticulum unfolded protein response. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2007;8(7):519-529.  https://doi.org/10.1038/nrm2199
  14. Hetz C, Papa FR. The Unfolded Protein Response and Cell Fate Control. Molecular Cell. 2018;69(2):169-181.  https://doi.org/10.1016/j.molcel.2017.06.017
  15. Pizzo Salvatore V. Cell Surface GRP78, a New Paradigm in Signal Transduction Biology. Edited by Salvatore V. Pizzo, Duke University Medical Center, Durham, NC, United States. London, United Kingdom; San Diego, CA: Academic Press, an imprint of Elsevier; 2018.
  16. Nakhjavani M, Morteza A, Khajeali L et al. Increased serum HSP70 levels are associated with the duration of diabetes. Cell Stress and Chaperones. 2010;15(6):959-964.  https://doi.org/10.1007/s12192-010-0204-z
  17. Ehses JA, Meier DT, Wueest S et al. Toll-like receptor 2-deficient mice are protected from insulin resistance and beta cell dysfunction induced by a high-fat diet. Diabetologia. 2010;53(8):1795-806.  https://doi.org/10.1007/s00125-010-1747-3
  18. González-Ramos M, Calleros L, López-Ongil S et al. HSP70 increases extracellular matrix production by human vascular smooth muscle through TGF-β1 up-regulation. International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 2013;45(2):232-242.  https://doi.org/10.1016/j.biocel.2012.10.001
  19. Nikolic I, Leiva M, Sabio G. The role of stress kinases in metabolic disease. Nature Reviews Endocrinology. 2020;16(12):697-716.  https://doi.org/10.1038/s41574-020-00418-5
  20. Mardan-Nik M, Pasdar A, Jamialahmadi K et al. Association of heat shock protein70-2 (HSP70-2) gene polymorphism with obesity. Annals of Human Biology. 2016;43(6):542-546.  https://doi.org/10.3109/03014460.2015.1119309
  21. Cappello F, Marino Gammazza A, Palumbo Piccionello A et al. Hsp60 chaperonopathies and chaperonotherapy: targets and agents. Expert Opinion on Therapeutic Targets. 2014;18(2):185-208.  https://doi.org/10.1517/14728222.2014.856417
  22. Kim EY, Durai M, Mia Y et al. Modulation of Adjuvant Arthritis by Cellular and Humoral Immunity to Hsp65. Frontiers in Immunology. 2016;7:203.  https://doi.org/10.3389/fimmu.2016.00203
  23. Grundtman C, Kreutmayer SB, Almanzar G et al. Heat shock protein 60 and immune inflammatory responses in atherosclerosis. Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology. 2011;31(5):960-968.  https://doi.org/10.1161/ATVBAHA.110.217877
  24. Sell H, Poitou C, Habich C et al. Heat Shock Protein 60 in Obesity: Effect of Bariatric Surgery and its Relation to Inflammation and Cardiovascular Risk. Obesity (Silver Spring). 2017;25(12):2108-2114. https://doi.org/10.1002/oby.22014
  25. Märker T, Sell H, Zillessen P et al. Heat shock protein 60 as a mediator of adipose tissue inflammation and insulin resistance. Diabetes. 2012;61(3):615-625.  https://doi.org/10.2337/db10-1574
  26. Dasu MR, Devaraj S, Park S et al. Increased toll-like receptor (TLR) activation and TLR ligands in recently diagnosed type 2 diabetic subjects. Diabetes Care. 2010;33(4):861-868.  https://doi.org/10.2337/dc09-1799
  27. Singh T, Newman AB. Inflammatory markers in population studies of aging. Ageing Research Reviews. 2011;10(3):319-329.  https://doi.org/10.1016/j.arr.2010.11.002
  28. Wilkerson DC, Skaggs HS, Sarge KD. HSF2 binds to the Hsp90, Hsp27, and c-Fos promoters constitutively and modulates their expression. Cell Stress and Chaperones. 2007;12(3):283.  https://doi.org/10.1379/csc-250.1
  29. Tavallaie S, Rahsepar AA, Abdi H et al. Association between indices of body mass and antibody titers to heat-shock protein-27 in healthy subjects. Clinical Biochemistry. 2012;45(1-2):144-147.  https://doi.org/10.1016/j.clinbiochem.2011.09.022
  30. Kargari M, Tavassoli S, Avan A et al. Relationship between serum anti-heat shock protein 27 antibody levels and obesity. Clinical Biochemistry. 2017; 50(12):690-695.  https://doi.org/10.1016/j.clinbiochem.2017.02.015
  31. Azarpazhooh MR, Mobarra N, Parizadeh SM et al. Serum high-sensitivity C-reactive protein and heat shock protein 27 antibody titers in patients with stroke and 6-month prognosis. Angiology. 2010;61(6):607-612.  https://doi.org/10.1177/0003319709360524
  32. Тимофеев Ю.С., Метельская В.А., Иванова А.А. и др. Биохимический профиль сыворотки крови пациентов с декомпенсированной сердечной недостаточностью с сохраненной фракцией выброса в зависимости от наличия ожирения. Кардиоваскулярная терапия и профилактика. 2025;24(7):4453. https://doi.org/10.15829/1728-8800-2025-4453
  33. Hageman J, van Waarde MA, Zylicz A et al. The diverse members of the mammalian HSP70 machine show distinct chaperone-like activities. Biochemical Journal. 2011;435(1):127-142.  https://doi.org/10.1042/BJ20101247
  34. Abubaker J, Tiss A, Abu-Farha M et al. DNAJB3/HSP-40 Cochaperone Is Downregulated in Obese Humans and Is Restored by Physical Exercise. PLoS One. 2013;8(7):e69217. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0069217.g005
  35. Rodríguez-Iturbe B, Johnson RJ. Heat shock proteins and cardiovascular disease. Physiology International. 2018;105(1):19-37.  https://doi.org/10.1556/2060.105.2018.1.4

Подтверждение e-mail

На test@yandex.ru отправлено письмо со ссылкой для подтверждения e-mail. Перейдите по ссылке из письма, чтобы завершить регистрацию на сайте.

Подтверждение e-mail

Мы используем файлы cооkies для улучшения работы сайта. Оставаясь на нашем сайте, вы соглашаетесь с условиями использования файлов cооkies. Чтобы ознакомиться с нашими Положениями о конфиденциальности и об использовании файлов cookie, нажмите здесь.