Сайт издательства «Медиа Сфера»
содержит материалы, предназначенные исключительно для работников здравоохранения. Закрывая это сообщение, Вы подтверждаете, что являетесь дипломированным медицинским работником или студентом медицинского образовательного учреждения.

Вход
RU
+7 (495) 482-4118
+7 (495) 482-4329
+8 800 250-18-12
  • (бесплатный номер по вопросам подписки)
    пн-пт с 10 до 18
  • Издательство «Медиа Сфера»
    а/я 54, Москва, Россия, 127238
  • info@mediasphera.ru

  • © 1998-2026
+7 (495) 482-43-29
RU
Все журналы
Журнал
Год
Год
Результаты поиска: 0

Инна Юрьевна Шамакина

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

Виктор Сергеевич Кохан

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

Валерия Алексеевна Венкова

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

Валерия Юрьевна Баронец

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

Севастьян Степанович Попов

ООО «Эвоген», Москва, Россия

Петр Константинович Анохин

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

BIN1 (амфифизин 2) в патогенезе когнитивных нарушений

Авторы:

Шамакина И.Ю., Кохан В.С., Венкова В.А., Баронец В.Ю., Попов С.С., Анохин П.К.

Подробнее об авторах

Журнал: Журнал неврологии и психиатрии им. С.С. Корсакова. 2026;126(3): 45‑52

DOI: 10.17116/jnevro202612603145

Прочитано: 247 раз

Купить за 300₽
Связаться с автором
Оглавление

BIN1 (AMPHIPHYSIN 2) IN THE PATHOGENESIS OF COGNITIVE IMPAIRMENT
BIN1 (AMPHIPHYSIN 2) IN THE PATHOGENESIS OF COGNITIVE IMPAIRMENT

Как цитировать:

Шамакина И.Ю., Кохан В.С., Венкова В.А., Баронец В.Ю., Попов С.С., Анохин П.К. BIN1 (амфифизин 2) в патогенезе когнитивных нарушений. Журнал неврологии и психиатрии им. С.С. Корсакова. 2026;126(3):45‑52.
Shamakina IYu, Kokhan VS, Venkova VA, Baronets VYu, Popov SS, Anokhin PK. BIN1 (amphiphysin 2) in the pathogenesis of cognitive impairment. S.S. Korsakov Journal of Neurology and Psychiatry. 2026;126(3):45‑52. (In Russ.)
https://doi.org/10.17116/jnevro202612603145

Подписка 2026 Журнал неврологии и психиатрии им. С.С. Корсакова (S.S. Korsakov Journal of Neurology and Psychiatry)
МСФ на ЯМ
Использование инфографики авторами научных работ
Рекомендуем статьи по данной теме:
Воз­мож­нос­ти при­ме­не­ния ней­ро­пеп­ти­дов жи­вот­но­го про­ис­хож­де­ния в ком­плексной те­ра­пии ди­абе­ти­чес­кой по­ли­ней­ро­па­тии у па­ци­ен­тов с са­хар­ным ди­абе­том 2 ти­па. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. 2025;(4):83-87
Ци­то­ки­но­вый ста­тус па­ци­ен­тов с бо­лез­нью Альцгей­ме­ра. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. Спец­вы­пус­ки. 2025;(4-2):5-12
Ос­нов­ные ме­ха­низ­мы раз­ви­тия ког­ни­тив­ных на­ру­ше­ний. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. Спец­вы­пус­ки. 2025;(4-2):13-18
По­вы­ше­ние флю­орес­цен­ции сет­чат­ки под вли­янием кур­ку­ми­на как но­вое нап­рав­ле­ние в ран­ней ди­аг­нос­ти­ке бо­лез­ни Альцгей­ме­ра. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. Спец­вы­пус­ки. 2025;(4-2):19-25
Диф­фе­рен­ци­аль­ный ди­аг­ноз бо­лез­ни Альцгей­ме­ра и со­су­дис­тых ког­ни­тив­ных расстройств. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. Спец­вы­пус­ки. 2025;(4-2):26-35
Ком­плексное ис­сле­до­ва­ние би­омар­ке­ров бо­лез­ни Альцгей­ме­ра в плаз­ме кро­ви и це­реб­рос­пи­наль­ной жид­кос­ти. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. Спец­вы­пус­ки. 2025;(4-2):43-53
Пер­спек­ти­вы ле­че­ния бо­лез­ни Альцгей­ме­ра. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. Спец­вы­пус­ки. 2025;(4-2):54-60
Ког­ни­тив­ные на­ру­ше­ния у па­ци­ен­тов с рас­се­ян­ным скле­ро­зом. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. Спец­вы­пус­ки. 2025;(4-2):67-73
Ког­ни­тив­ные на­ру­ше­ния пос­ле об­шир­ных хи­рур­ги­чес­ких опе­ра­ций. Жур­нал нев­ро­ло­гии и пси­хи­ат­рии им. С.С. Кор­са­ко­ва. Спец­вы­пус­ки. 2025;(4-2):74-80
Ис­сле­до­ва­ние эф­фек­тив­нос­ти ле­во­кар­ни­ти­на в кор­рек­ции уме­рен­ных ког­ни­тив­ных расстройств у па­ци­ен­тов с ги­пер­то­ни­чес­кой бо­лез­нью. Про­фи­лак­ти­чес­кая ме­ди­ци­на. 2025;(4):45-50
Резюме / Abstract:

Как показал полногеномный поиск ассоциаций (GWAS), ген мостикового интегратора 1 (Bridging integrator 1, BIN1) — второй по значимости после аполипопротеина E (APOE) генетический локус, ассоциированный с риском болезни Альцгеймера (БА). Кодируемый этим геном амфифизин 2 (Bin1) представляет собой адаптерный белок, участвующий в регуляции синаптического везикулярного транспорта и нейротрансмиссии. Установлено, что у пациентов с БА уровень экспрессии белка Bin1 изменен в нескольких областях мозга, включая гиппокамп, что может влиять на тау-зависимую нейропатологию и прогрессирование заболевания. В настоящем обзоре представлены современные данные о структуре, функциях и потенциальной роли Bin1 в патогенезе когнитивных нарушений различной степени тяжести и возможности использования аллельного полиморфизма гена BIN1 в диагностике когнитивных нарушений и риска БА.

Ключевые слова / Keywords:

BIN1
когнитивные нарушения
болезнь Альцгеймера
тау-белок
полиморфизм генов
аллель риска

Авторы / Authors:

Инна Юрьевна Шамакина

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

Виктор Сергеевич Кохан

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

Валерия Алексеевна Венкова

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

Валерия Юрьевна Баронец

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

Севастьян Степанович Попов

ООО «Эвоген», Москва, Россия

Петр Константинович Анохин

ФГБУ «Национальный медицинский исследовательский центр психиатрии и наркологии им. В.П. Сербского» Минздрава России, Москва, Россия

Дата поступления:

01.08.2025

Дата принятия в печать:

31.08.2025

Закрыть метаданные

Литература / References:

  1. World Health Organization. World Health Organization Fact Sheet-Dementia. Accessed 22 May 2023. https://www.who.int/news-room/fact-sheets/detail/dementia
  2. Juganavar A, Joshi A, Shegekar T. Navigating Early Alzheimer’s Diagnosis: A Comprehensive Review of Diagnostic Innovations. Cureus. 2023;15(9):e44937. https://doi.org/10.7759/cureus.44937
  3. Xu L, Wang Z, Li M, Li Q. Global incidence trends and projections of Alzheimer disease and other dementias: an age-period-cohort analysis 2021. J Glob Health. 2025;15:04156. https://doi.org/10.7189/jogh.15.04156
  4. Vogt AS, Jennings GT, Mohsen MO, et al. Alzheimer’s Disease: A Brief History of Immunotherapies Targeting Amyloid β. Int J Mol Sci. 2023;24(4):3895. https://doi.org/10.3390/ijms24043895
  5. Vejandla B, Savani S, Appalaneni R, et al. Alzheimer’s Disease: The Past, Present, and Future of a Globally Progressive Disease. Cureus. 2024;16(1):e51705. https://doi.org/10.7759/cureus.51705
  6. Busche MA, Hyman BT. Synergy between amyloid-β and tau in Alzheimer’s disease. Nat Neurosci. 2020;23(10):1183-1193. https://doi.org/10.1038/s41593-020-0687-6
  7. Breijyeh Z, Karaman R. Comprehensive Review on Alzheimer’s Disease: Causes and Treatment. Molecules. 2020;25(24):5789. https://doi.org/10.3390/molecules25245789
  8. Andrews SJ, Renton AE, Fulton-Howard B, et al. The complex genetic architecture of Alzheimer’s disease: novel insights and future directions. EBioMedicine. 2023;90:104511. https://doi.org/10.1016/j.ebiom.2023.104511
  9. Zhu D, Montagne A, Zhao Z. Alzheimer’s pathogenic mechanisms and underlying sex difference. Cell Mol Life Sci. 2021;78(11):4907-4920. https://doi.org/10.1007/s00018-021-03830-w
  10. Prokic I, Cowling BS, Laporte J. Amphiphysin 2 (BIN1) in physiology and diseases. J Mol Med (Berl). 2014;92(5):453-463.  https://doi.org/10.1007/s00109-014-1138-1
  11. Dourlen P, Kilinc D, Landrieu I, et al. BIN1 and Alzheimer’s disease: the tau connection. Trends in Neurosciences. 2025;48(5):349-361.  https://doi.org/10.1016/j.tins.2025.03.004
  12. Wechsler-Reya R, Sakamuro D, Zhang J, et al. Structural analysis of the human BIN1 gene. Evidence for tissue-specific transcriptional regulation and alternate RNA splicing. J Biol Chem. 1997;272:31453-31458. https://doi.org/10.1074/jbc.272.50.31453
  13. Ren G, Vajjhala P, Lee JS, et al. The BAR domain proteins: molding membranes in fission, fusion, and phagy. Microbiol Mol Biol Rev. 2006;70:37-120.  https://doi.org/10.1128/MMBR.70.1.37-120.2006
  14. Butler MH, David C, Ochoa GC, et al. Amphiphysin II (SH3P9; BIN1), a member of the amphiphysin/Rvs family, is concentrated in the cortical cytomatrix of axon initial segments and nodes of ranvier in brain and around T tubules in skeletal muscle. Journal of Cell Biology. 1997;137:1355-1367. https://doi.org/10.1083/jcb.137.6.1355
  15. Toussaint A, Cowling BS, Hnia K, et al. Defects in amphiphysin 2 (BIN1) and triads in several forms of centronuclear myopathies. Acta Neuropathol. 2011;121:253-266.  https://doi.org/10.1007/s00401-010-0754-2
  16. Muller AJ, Baker JF, DuHadaway JB, et al. Targeted disruption of the murine Bin1/Amphiphysin II gene does not disable endocytosis but results in embryonic cardiomyopathy with aberrant myofibril formation. Mol Cell Biol. 2003;23(12):4295-4306. https://doi.org/10.1128/MCB.23.12.4295-4306.2003
  17. Crotti A, Sait HR, McAvoy KM, et al. BIN1 favors the spreading of Tau via extracellular vesicles. Sci Rep. 2019;9(1):9477. https://doi.org/10.1038/s41598-019-45676-0
  18. Böhm J, Vasli N, Maurer M, et al. Altered splicing of the BIN1 muscle-specific exon in humans and dogs with highly progressive centronuclear myopathy. PLoS Genet. 2013;9(6):e1003430. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1003430
  19. Fu Y, Hong T. BIN1 regulates dynamic t-tubule membrane. Biochim Biophys Acta. 2016;1863(7 Pt B):1839-1847. https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2015.11.004
  20. Razzaq A, Robinson IM, McMahon HT, et al. Amphiphysin is necessary for organization of the excitation-contraction coupling machinery of muscles, but not for synaptic vesicle endocytosis in Drosophila. Genes Dev. 2001;15:2967-2979. https://doi.org/10.1101/gad.207801
  21. Taga M, Petyuk VA, White C, et al. BIN1 protein isoforms are differentially expressed in astrocytes, neurons, and microglia: neuronal and astrocyte BIN1 are implicated in tau pathology. Mol Neurodegener. 2020;15(1):44.  https://doi.org/10.1186/s13024-020-00387-3
  22. Adams SL, Tilton K, Kozubek JA, et al. Subcellular Changes in Bridging Integrator 1 Protein Expression in the Cerebral Cortex During the Progression of Alzheimer Disease Pathology. J Neuropathol Exp Neurol. 2016;75(8):779-790.  https://doi.org/10.1093/jnen/nlw056
  23. Sudwarts A, Ramesha S, Gao T, et al. BIN1 is a key regulator of proinflammatory and neurodegeneration-related activation in microglia. Mol Neurodegener. 2022;17(1):33.  https://doi.org/10.1186/s13024-022-00535-x
  24. Schürmann B, Bermingham DP, Kopeikina KJ, et al. A novel role for the late-onset Alzheimer’s disease (LOAD)-associated protein Bin1 in regulating postsynaptic trafficking and glutamatergic signaling. Mol Psychiatry. 2020;25:2000-2016. https://doi.org/10.1038/s41380-019-0407-3
  25. De Rossi P, Nomura T, Andrew RJ, et al. Neuronal BIN1 regulates presynaptic neurotransmitter release and memory consolidation. Cell Reports. 2020;30:3520-3535. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2020.02.026
  26. Almeida CG, Barata MA, Perdigão C, et al. Bin1 regulates synaptic endocytic trafficking compromised by Alzheimer’s genetic risk variants. Alzheimers Dement. 2025;20(Suppl 1):e087074. https://doi.org/10.1002/alz.087074
  27. McMahon HT, Boucrot E. Molecular mechanism and physiological functions of clathrin-mediated endocytosis. Nat Rev Mol Cell Biol. 2011;12(8):517-533.  https://doi.org/10.1038/nrm3151
  28. Saheki Y, De Camilli P. Synaptic vesicle endocytosis. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2012;4(9):a005645. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a005645
  29. Milosevic I. Revisiting the Role of Clathrin-Mediated Endoytosis in Synaptic Vesicle Recycling. Front Cell Neurosci. 2018;12:27.  https://doi.org/10.3389/fncel.2018.00027
  30. Merrifield CJ, Kaksonen M. Endocytic accessory factors and regulation of clathrin-mediated endocytosis. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2014;6(11):a016733. https://doi.org/10.1101/cshperspect.a016733
  31. Picas L, Viaud J, Schauer K, et al. BIN1/M-Amphiphysin2 induces clustering of phosphoinositides to recruit its downstream partner dynamin. Nat Commun. 2014;5:5647. https://doi.org/10.1038/ncomms6647
  32. Prokic I, Cowling BS, Laporte J. Amphiphysin 2 (BIN1) in physiology and diseases. J Mol Med (Berl). 2014;92(5):453-463.  https://doi.org/10.1007/s00109-014-1138-1
  33. Chapuis J, Hansmannel F, Gistelinck M, et al. Increased expression of BIN1 mediates alzheimer genetic risk by modulating tau pathology. Molecular Psychiatry. 2013;18:1225-1234. https://doi.org/10.1038/mp.2013.1
  34. Holler CJ, Davis PR, Beckett TL, et al. Bridging integrator 1 (BIN1) protein expression increases in the Alzheimer’s disease brain and correlates with neurofibrillary tangle pathology. J Alzheimers Dis. 2014;42(4):1221-1227. https://doi.org/10.3233/JAD-132450
  35. Shen R, Zhao X, He L, et al. Upregulation of RIN3 induces endosomal dysfunction in Alzheimer’s disease. Transl Neurodegener. 2020;9(1):26.  https://doi.org/10.1186/s40035-020-00206-1
  36. Calafate S, Flavin W, Verstreken P, et al. Loss of Bin1 Promotes the Propagation of Tau Pathology. Cell Rep. 2016;17(4):931-940.  https://doi.org/10.1016/j.celrep.2016.09.063
  37. Weingarten M, Lockwood A, Hwo S-Y, et al. A protein factor essential for microtubule assembly. Proc Natl Acad Sci USA. 1975;72:1858-1862. https://doi.org/10.1073/pnas.72.5.1858
  38. Гарбуз Д.Г., Зацепина О.Г., Евгеньев М.Б. Бета-амилоид, тау-белок и нейровоспаление: попытка объединения различных гипотез патогенеза болезни Альцгеймера. Молекулярная биология. 2021;55(5):734-747.  https://doi.org/10.31857/S0026898421050049
  39. Barbier P, Zejneli O, Martinho M, et al. Role of Tau as a Microtubule-Associated Protein: Structural and Functional Aspects. Front Aging Neurosci. 2019;11:204.  https://doi.org/10.3389/fnagi.2019.00204
  40. Robbins M, Clayton E, Kaminski Schierle GS. Synaptic tau: A pathological or physiological phenomenon? Acta neuropathol commun. 2021;9:149.  https://doi.org/10.1186/s40478-021-01246-y
  41. Ossenkoppele R, Pichet Binette A, Groot C, et al. Amyloid and tau PET-positive cognitively unimpaired individuals are at high risk for future cognitive decline. Nat Med. 2022;28(11):2381-2387. https://doi.org/10.1038/s41591-022-02049-x
  42. Paonessa F, Evans LD, Solanki R, et al. Microtubules Deform the Nuclear Membrane and Disrupt Nucleocytoplasmic Transport in Tau-Mediated Frontotemporal Dementia. Cell Rep. 2019;26(3):582-593.e5.  https://doi.org/10.1016/j.celrep.2018.12.085
  43. Braak H, Braak E. Neuropathological stageing of Alzheimer-related changes. Acta Neuropathol. 1991;82(4):239-259.  https://doi.org/10.1007/BF00308809
  44. Jucker M, Walker LC. Self-propagation of pathogenic protein aggregates in neurodegenerative diseases. Nature. 2013;501(7465):45-51.  https://doi.org/10.1038/nature12481
  45. Glennon EB, Lau DH, Gabriele RMC, et al. Bridging Integrator-1 protein loss in Alzheimer’s disease promotes synaptic tau accumulation and disrupts tau release. Brain Commun. 2020;2(1):fcaa011. https://doi.org/10.1093/braincomms/fcaa011
  46. De Jager PL, Srivastava G, Lunnon K, et al. Alzheimer’s disease: early alterations in brain DNA methylation at ANK1, BIN1, RHBDF2 and other loci. Nature Neuroscience. 2014;17:1156-1163. https://doi.org/10.1038/nn.3786
  47. Chibnik LB, Yu L, Eaton ML, et al. Alzheimer’s loci: epigenetic associations and interaction with genetic factors. Annals of Clinical and Translational Neurology. 2015;2:636-647.  https://doi.org/10.1002/acn3.201
  48. Yu L, Chibnik LB, Srivastava GP, et al. Association of brain DNA methylation in SORL1, ABCA7, HLA-DRB5, SLC24A4, and BIN1 with pathological diagnosis of alzheimer disease. JAMA Neurology. 2015;72:15-24. https://doi.org/0.1001/jamaneurol.2014.3049
  49. Ponnusamy M, Wang S, Yuksel M, et al. Loss of forebrain BIN1 attenuates hippocampal pathology and neuroinflammation in a tauopathy model. Brain. 2023;146(4):1561-1579. https://doi.org/10.1093/brain/awac318
  50. Li R, Ma L, Huang H, et al. Altered expression of CXCL13 and CXCR5 in intractable temporal lobe epilepsy patients and pilocarpine-induced epileptic rats. Neurochem Res. 2017;42:526-540.  https://doi.org/10.1007/s11064-016-2102-y
  51. Trolese MC, Mariani A, Terao M, et al. CXCL13/CXCR5 signalling is pivotal to preserve motor neurons in amyotrophic lateral sclerosis. EBioMedicine. 2020;62:103097. https://doi.org/10.1016/j.ebiom.2020.103097
  52. Evans F, Alí-Ruiz D, Rego N, et al. CD300f immune receptor contributes to healthy aging by regulating inflammaging, metabolism, and cognitive decline. Cell Reports. 2023;42(10):113269. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2023.113269
  53. Keswani T, Roland J, Herbert F, et al. Expression of CD300lf by microglia contributes to resistance to cerebral malaria by impeding the neuroinflammation. Genes Immun. 2020;21:45-62.  https://doi.org/10.1038/s41435-019-0085-9
  54. Peluffo H, Alí-Ruiz D, Ejarque-Ortíz A, et al. Overexpression of the immunoreceptor CD300F has a neuroprotective role in a model of acute brain injury. Brain Pathol. 2012;22:318-328.  https://doi.org/10.1111/j.1750-3639.2011.00537.x
  55. Rahman A, Jackson H, Hristov H, et al. Sex and Gender Driven Modifiers of Alzheimer’s: The Role for Estrogenic Control Across Age, Race, Medical, and Lifestyle Risks. Frontiers in aging neuroscience. 2019;11:315.  https://doi.org/10.3389/fnagi.2019.00315
  56. Lasorsa A, Malki I, Cantrelle FX, et al. Structural Basis of Tau Interaction With BIN1 and Regulation by Tau Phosphorylation. Front Mol Neurosci. 2018;11:421.  https://doi.org/10.3389/fnmol.2018.00421
  57. Sottejeau Y, Bretteville A, Cantrelle FX, et al. Tau phosphorylation regulates the interaction between BIN1’s SH3 domain and Tau’s proline-rich domain. Acta Neuropathol Commun. 2015;3:58.  https://doi.org/10.1186/s40478-015-0237-8
  58. Sun L, Tan MS, Hu N, et al. Exploring the value of plasma BIN1 as a potential biomarker for Alzheimer’s disease. J Alzheimer’s Dis. 2013;37:291-295.  https://doi.org/10.3233/jad-130392
  59. De Rossi P, Buggia-Prévot V, Clayton BLL, et al. Predominant expression of Alzheimer’s disease-associated BIN1 in mature oligodendrocytes and localization to white matter tracts. Mol Neurodegener. 2016;11:59.  https://doi.org/10.1186/s13024-016-0124-1
  60. Adams SL, Tilton K, Kozubek JA, et al. Subcellular changes in bridging integrator 1 protein expression in the cerebral cortex during the progression of Alzheimer disease pathology. J Neuropathol Exp Neurol. 2016;75:779-790.  https://doi.org/10.1093/jnen/nlw056
  61. Sartori M, Mendes T, Desai S, et al. BIN1 recovers tauopathy-induced long-term memory deficits in mice and interacts with tau through Thr348 phosphorylation. Acta Neuropathologica. 2019;138:631-652.  https://doi.org/10.1007/s00401-019-02017-9
  62. Bellenguez C, Küçükali F, Jansenet IE, et al. New insights into the genetic etiology of Alzheimer’s disease and related dementias. Nat Genet. 2022;54:412-436.  https://doi.org/10.1038/s41588-022-01024-z
  63. Wang S, Luo G, Sun G, et al. A polymorphism in the BIN1 gene influences its expression and is associated with the risk of Alzheimer’s disease: An integrated analysis. J Alzheimers Dis. 2025;105(1):197-204.  https://doi.org/10.1177/13872877251326273
  64. Kunkle BW, Schmidt M, Klein H-U, et al. Novel Alzheimer disease risk loci and pathways in African American individuals using the African Genome Resources Panel: a meta-analysis. JAMA Neurol. 2021;78:102-113.  https://doi.org/10.1001/jamaneurol.2020.3536
  65. Lee JH, Cheng R, Barralet S, et al. Identification of novel loci for Alzheimer disease and replication of CLU, PICALM, and BIN1 in Caribbean Hispanic individuals. Arch Neurol. 2011;68:320-328.  https://doi.org/10.1001/archneurol.2010.292
  66. Han Z, Wang T, Tian R, et al. BIN1 rs744373 variant shows different association with Alzheimer’s disease in Caucasian and Asian populations. BMC Bioinformatics. 2019;20:691.  https://doi.org/10.1186/s12859-019-3264-9
  67. Mehta K, Mohebbi M, Pasco JA, et al. Genetic polymorphism in BIN1 rather than APOE is associated with poor recognition memory among men without dementia. Sci Rep. 2022;12(1):17802. https://doi.org/10.1038/s41598-022-20587-9
  68. Shade LMP, Katsumata Y, Abner EL, et al. GWAS of multiple neuropathology endophenotypes identifies new risk loci and provides insights into the genetic risk of dementia. Nat Genet. 2024;56:2407-2421. https://doi.org/10.1038/s41588-024-01939-9
  69. Jansen IE, van der Lee SJ, Gomez-Fonseca D, et al. Genome-wide meta-analysis for Alzheimer’s disease cerebrospinal fluid biomarkers. Acta Neuropathol. 2022;144:821-842.  https://doi.org/10.1007/s00401-022-02454-z
  70. Franzmeier N, Rubinski A, Neitzel J, et al. The BIN1 rs744373 SNP is associated with increased tau-PET levels and impaired memory. Nat Commun. 2019;10:176.  https://doi.org/10.1038/s41467-019-09564-5
  71. La Joie R, Visani AV, Baker SL, et al. Prospective longitudinal atrophy in Alzheimer’s disease correlates with the intensity and topography of baseline tau-PET. Sci Transl Med. 2020;12(524):eaau5732. https://doi.org/10.1126/scitranslmed.aau5732
  72. Zhou F, Haina D. The bridging integrator 1 Gene rs7561528 polymorphism contributes to Alzheimer’s disease susceptibility in East Asian and Caucasian populations. Clin Chim Acta. 2017;469:13-21.  https://doi.org/10.1016/j.cca.2017.03.013
Связаться с автором
Email
Сообщение
Издательство "Медиа Сфера" не оказывает услуги по лечению, не дает рекомендации по обращению в медицинские учреждения и к конкретным специалистам, по назначению лекарственных средств и БАДов.

Подтверждение e-mail

На test@yandex.ru отправлено письмо со ссылкой для подтверждения e-mail. Перейдите по ссылке из письма, чтобы завершить регистрацию на сайте.

Подтверждение e-mail

Подать заявку

Вы можете стать автором одного из наших журналов, отправьте заявку и мы рассмотрим ее в течении дня.

Имя
Телефон
E-mail
Сообщение
Вход
Регистрация
E-mail
Пароль
Забыли пароль?

Войдите на сайт, используя вашу учетную запись в одном из сервисов

Восстановление пароля
E-mail
Войти
Зарегистрироваться

Мы используем файлы cооkies для улучшения работы сайта. Оставаясь на нашем сайте, вы соглашаетесь с условиями использования файлов cооkies. Чтобы ознакомиться с нашими Положениями о конфиденциальности и об использовании файлов cookie, нажмите здесь.