Сайт издательства «Медиа Сфера»
содержит материалы, предназначенные исключительно для работников здравоохранения. Закрывая это сообщение, Вы подтверждаете, что являетесь дипломированным медицинским работником или студентом медицинского образовательного учреждения.

Бунга О.Д.

Медицинский научно-образовательный институт МГУ имени М.В. Ломоносова

Данилова Н.В.

Медицинский научно-образовательный институт МГУ имени М.В. Ломоносова

Клаудин-18.2 и рак желудка: от физиологии к канцерогенезу

Авторы:

Бунга О.Д., Данилова Н.В.

Подробнее об авторах

Журнал: Архив патологии. 2024;86(6): 92‑99

Прочитано: 2173 раза


Как цитировать:

Бунга О.Д., Данилова Н.В. Клаудин-18.2 и рак желудка: от физиологии к канцерогенезу. Архив патологии. 2024;86(6):92‑99.
Bunga OD, Danilova NV. Claudin-18.2 and gastric cancer: from physiology to carcinogenesis. Russian Journal of Archive of Pathology. 2024;86(6):92‑99. (In Russ.)
https://doi.org/10.17116/patol20248606192

Рекомендуем статьи по данной теме:
Кли­ни­чес­кий слу­чай ус­пеш­но­го ле­че­ния ра­ка же­луд­ка IV ста­дии. Он­ко­ло­гия. Жур­нал им. П.А. Гер­це­на. 2024;(5):54-58
Рак же­луд­ка: за­бо­ле­ва­емость, фак­то­ры рис­ка, скри­нинг. Про­фи­лак­ти­чес­кая ме­ди­ци­на. 2024;(12):135-139

Литература / References:

  1. Tsukita S, Tanaka H, Tamura A. The claudins: from tight iunctions to biological systems. Trends Biochem Sci. 2019;44(2):141-152.  https://doi.org/10.1016/J.TIBS.2018.09.008
  2. Türeci Ö, Koslowski M, Helftenbein G, Castle J, Rohde C, Dhaene K, Seitz G, Sahin U. Claudin-18 gene structure, regulation, and expression is evolutionary conserved in mammals. Gene. 2011;481(2):83-92.  https://doi.org/10.1016/J.GENE.2011.04.007
  3. Baumholtz AI, Gupta IR, Ryan AK. Claudins in morphogenesis: forming an epithelial tube. Tissue Barriers. 2017;5(4):e1361899. https://doi.org/10.1080/21688370.2017.1361899
  4. Zuo JY, Tong YJ, Yue DM. [A review on the effect of Claudin-18 on bronchopulmonary dysplasia in preterm infants]. Zhongguo Dang Dai Er Ke Za Zhi 2021;23(5):542-547. (In Chinese). https://doi.org/10.7499/J.ISSN.1008-8830.2101025
  5. Zhou B, Flodby P, Luo J, Castillo DR, Liu Y, Yu FX, McConnell A, Varghese B, Li G, Chimge NO, et al. Claudin-18-mediated YAP activity regulates lung stem and progenitor cell homeostasis and tumorigenesis. J Clin Invest. 2018;128(3):970-984.  https://doi.org/10.1172/JCI90429
  6. Oshima T, Shan J, Okugawa T, Chen X, Hori K, Tomita T, Fukui H, Watari J, Miwa H. Down-regulation of claudin-18 is associated with the proliferative and invasive potential of gastric cancer at the invasive front. PLoS One. 2013;8(9):e74757. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0074757
  7. Nakayama I, Shinozaki E, Sakata S, Yamamoto N, Fujisaki J, Muramatsu Y, Hirota T, Takeuchi K, Takahashi S, Yamaguchi K, et al. Enrichment of CLDN18-ARHGAP fusion gene in gastric cancers in young adults. Cancer Sci. 2019;110(4):1352-1363. https://doi.org/10.1111/cas.13967
  8. Yao F, Kausalya JP, Sia YY, Teo AS, Lee WH, Ong AG, Zhang Z, Tan JH, Li G, Bertrand D, et al. Recurrent fusion genes in gastric cancer: CLDN18-ARHGAP26 induces loss of epithelial integrity. Cell Rep. 2015;12(2):272-285.  https://doi.org/10.1016/j.celrep.2015.06.020
  9. Zhang WH, Zhang SY, Hou QQ, Qin Y, Chen XZ, Zhou ZG, Shu Y, Xu H, Hu JK. The significance of the CLDN18-ARHGAP fusion gene in gastric cancer: a systematic review and meta-analysis. Front Oncol. 2020;10:1214. https://doi.org/10.3389/fonc.2020.01214
  10. Li J. Context-dependent roles of claudins in tumorigenesis. Front Oncol. 2021;11:676781. https://doi.org/10.3389/FONC.2021.676781
  11. Hagen SJ, Ang LH, Zheng Y, Karahan SN, Wu J, Wang YE, Caron TJ, Gad AP, Muthupalani S, Fox JG. Loss of tight junction protein claudin 18 promotes progressive neoplasia development in mouse stomach. Gastroenterology. 2018;155(6):1852-1867. https://doi.org/10.1053/J.GASTRO.2018.08.041
  12. Tao D, Guan B, Li Z, Jiao M, Zhou C, Li H. Correlation of Claudin18.2 expression with clinicopathological characteristics and prognosis in gastric cancer. Pathol Res Pract. 2023;248:154699. https://doi.org/10.1016/j.prp.2023.154699
  13. Günzel D, Fromm M. Claudins and other tight junction proteins. Compr Physiol. 2012;2(3):1819-1852. https://doi.org/10.1002/CPHY.C110045
  14. Sweerus K, Lachowicz-Scroggins M, Gordon E, LaFemina M, Huang X, Parikh M, Kanegai C, Fahy JV, Frank JA. Claudin-18 deficiency is associated with airway epithelial barrier dysfunction and asthma. J Allergy Clin Immunol. 2017;139(1):72-81.e1.  https://doi.org/10.1016/J.JACI.2016.02.035
  15. Hayashi D, Tamura A, Tanaka H, Yamazaki Y, Watanabe S, Suzuki K, Suzuki K, Sentani K, Yasui W, Rakugi H, et al. Deficiency of claudin-18 causes paracellular H+ leakage, up-regulation of interleukin-1β, and atrophic gastritis in mice. Gastroenterology. 2012;142(2):292-304.  https://doi.org/10.1053/j.gastro.2011.10.040
  16. Dottermusch M, Krüger S, Behrens HM, Halske C, Röcken C. Expression of the potential therapeutic target claudin-18.2 is frequently decreased in gastric cancer: results from a large Caucasian cohort study. Virchows Arch. 2019;475(5):563-571.  https://doi.org/10.1007/s00428-019-02624-7
  17. Kubota Y, Kawazoe A, Mishima S, Nakamura Y, Kotani D, Kuboki Y, Bando H, Kojima T, Doi T, Yoshino T, et al. Comprehensive clinical and molecular characterization of claudin 18.2 expression in advanced gastric or gastroesophageal junction cancer. ESMO Open. 2023;8(1):100762. https://doi.org/10.1016/J.ESMOOP.2022.100762
  18. Bass AJ, Thorsson V, Shmulevich I, Reynolds SM, Miller M, Bernard B, Hinoue T, Laird PW, Curtis C, Shen H, et al.; Cancer Genome Atlas Research Network. Comprehensive molecular characterization of gastric adenocarcinoma. Nature. 2014;513(7517):202-209.  https://doi.org/10.1038/NATURE13480
  19. Wang C, Wang Y, Chen J, Wang Y, Pang C, Liang C, Yuan L, Ma Y. CLDN18.2 expression and its impact on prognosis and the immune microenvironment in gastric cancer. BMC Gastroenterol. 2023;23(1):283.  https://doi.org/10.1186/s12876-023-02924-y
  20. Cao W, Xing H, Li Y, Tian W, Song Y, Jiang Z, Yu J. Claudin18.2 is a novel molecular biomarker for tumor-targeted immunotherapy. Biomark Res. 2022;10(1):38.  https://doi.org/10.1186/S40364-022-00385-1
  21. Türeci O, Sahin U, Schulze-Bergkamen H, Zvirbule Z, Lordick F, Koeberle D, Thuss-Patience P, Ettrich T, Arnold D, Bassermann F, et al. A multicentre, phase IIa study of zolbetuximab as a single agent in patients with recurrent or refractory advanced adenocarcinoma of the stomach or lower oesophagus: the MONO study. Ann Oncol. 2019;30(9):1487-1495. https://doi.org/10.1093/annonc/mdz199
  22. Singh P, Toom S, Huang Y. Anti-claudin 18.2 antibody as new targeted therapy for advanced gastric cancer. J Hematol Oncol. 2017;10(1):105.  https://doi.org/10.1186/s13045-017-0473-4
  23. Rohde C, Yamaguchi R, Mukhina S, Sahin U, Itoh K, Türeci Ö. Comparison of Claudin 18.2 expression in primary tumors and lymph node metastases in Japanese patients with gastric adenocarcinoma. Jpn J Clin Oncol. 2019;49(9):870-876.  https://doi.org/10.1093/JJCO/HYZ068
  24. Liu S, Wong HY, Xie L, Kim Y, Shu D, Zheng B, Liu N, Xing C, Chen X, Dong Q. Comparative efficacy and tolerability of targeted and immunotherapy combined with chemotherapy as first-line treatment for advanced gastric cancer: a Bayesian network meta-analysis. Sci Rep. 2022;12(1):22024. https://doi.org/10.1038/s41598-022-24426-9
  25. Liang Z, Liu L, Li W, Lai H, Li L, Wu J, Zhang H, Fang C. Efficacy and safety of zolbetuximab for first-line treatment of advanced Claudin 18. 2-positive gastric or gastro-esophageal junction adenocarcinoma: a systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials. Front Oncol. 2023;13:1258347. https://doi.org/10.3389/FONC.2023.1258347
  26. Shen L, Liu D, Li N, Guo W, Liu T, Li H, Li J, Bai Y, Deng Y, Zhuang Z, et al. Osemitamab in combination with capecitabine and oxaliplatin (CAPOX) as a first line treatment of advanced G/GEJ cancer: updated data of cohort C from a phase I/IIa, multi-center study (TranStar102/TST001-1002). J Clin Oncol. 2023;41(16_suppl):4046. https://doi.org/10.1200/JCO.2023.41.16_SUPPL.4046
  27. Lordick F, Chao J, Buxò E, van Laarhoven HWM, Lima CMR, Lorenzen S, Dayyani F, Heinemann V, Greil R, Stienen S, et al. 1496TiP Phase I study evaluating safety and tolerability of AMG 910, a half-life extended bispecific T cell engager targeting claudin-18.2 (CLDN18.2) in gastric and gastroesophageal junction (G/GEJ) adenocarcinoma. Ann Oncol. 2020;31:S928-S929. https://doi.org/10.1016/j.annonc.2020.08.2002
  28. Yk W, Gong J, Sun Y, Zhang J, Ni S, Hou J, Chen X, Wang Y, Yu Q, Qu X, et al. Interim results of a first-in-human phase 1 study of Q-1802, a CLDN18.2/PD-L1 bsABs, in patients with relapsed or refractory solid tumors. J Clin Oncol. 2023;41(4_suppl):382.  https://doi.org/10.1200/JCO.2023.41.4_SUPPL.382
  29. Jiang H, Shi Z, Wang P, Wang C, Yang L, Du G, Zhang H, Shi B, Jia J, Li Q, et al. Claudin18.2-specific chimeric antigen receptor engineered T cells for the treatment of gastric cancer. J Natl Cancer Inst. 2019;111(4):409-418.  https://doi.org/10.1093/jnci/djy134
  30. Entezam M, Sanaei MJ, Mirzaei Y, Mer AH, Abdollahpour-Alitappeh M, Azadegan-Dehkordi F, Bagheri N. Current progress and challenges of immunotherapy in gastric cancer: a focus on CAR-T cells therapeutic approach. Life Sci. 2023;318:121459. https://doi.org/10.1016/j.lfs.2023.121459
  31. Krause G, Protze J, Piontek J. Assembly and function of claudins: structure-function relationships based on homology models and crystal structures. Semin Cell Dev Biol. 2015;42:3-12.  https://doi.org/10.1016/J.SEMCDB.2015.04.010
  32. Günzel D, Yu AS. Claudins and the modulation of tight junction permeability. Physiol Rev. 2013;93(2):525-569.  https://doi.org/10.1152/PHYSREV.00019.2012
  33. Elkouby-Naor L, Ben-Yosef T. Functions of claudin tight junction proteins and their complex interactions in various physiological systems. Int Rev Cell Mol Biol. 2010;279(C):1-32.  https://doi.org/10.1016/S1937-6448(10)79001-8
  34. Hagen SJ. Non-canonical functions of claudin proteins: beyond the regulation of cell-cell adhesions. Tissue Barriers. 2017;5(2): e1327839. https://doi.org/10.1080/21688370.2017.1327839
  35. Данилова Н.В., Аникина К.А., Олейникова Н.А., Вычужанин Д.В., Мальков П.Г. Экспрессия клаудина-3 в раке желудка. Архив патологии. 2020;82(2):5-11.  https://doi.org/10.17116/PATOL2020820215
  36. Yano K, Imaeda T, Niimi T. Transcriptional activation of the human claudin-18 gene promoter through two AP-1 motifs in PMA-stimulated MKN45 gastric cancer cells. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2008;294(1):G336-G343. https://doi.org/10.1152/ajpgi.00328.2007
  37. Linares GR, Brommage R, Powell DR, Xing W, Chen ST, Alshbool FZ, Lau KH, Wergedal JE, Mohan S. Claudin 18 is a novel negative regulator of bone resorption and osteoclast differentiation. J Bone Miner Res. 2012;27(7):1553-1565. https://doi.org/10.1002/JBMR.1600
  38. Niimi T, Nagashima K, Ward JM, Minoo P, Zimonjic DB, Popescu NC, Kimura S. Claudin-18, a novel downstream target gene for the T/EBP/NKX2.1 homeodomain transcription factor, encodes lung- and stomach-specific isoforms through alternative splicing. Mol Cell Biol. 2001;21(21):7380-7390. https://doi.org/10.1128/MCB.21.21.7380-7390.2001
  39. LaFemina MJ, Sutherland KM, Bentley T, Gonzales LW, Allen L, Chapin CJ, Rokkam D, Sweerus KA, Dobbs LG, Ballard PL, et al. Claudin-18 deficiency results in alveolar barrier dysfunction and impaired alveologenesis in mice. Am J Respir Cell Mol Biol. 2014;51(4):550-558.  https://doi.org/10.1165/RCMB.2013-0456OC
  40. Zou J, Li Y, Yu J, Dong L, Husain AN, Shen L, Weber CR. Idiopathic pulmonary fibrosis is associated with tight junction protein alterations. Biochim Biophys Acta Biomembr. 2020;1862(5):183205. https://doi.org/10.1016/J.BBAMEM.2020.183205
  41. Sanada Y, Oue N, Mitani Y, Yoshida K, Nakayama H, Yasui W. Down-regulation of the claudin-18 gene, identified through serial analysis of gene expression data analysis, in gastric cancer with an intestinal phenotype. J Pathol. 2006;208(5):633-642.  https://doi.org/10.1002/path.1922
  42. Tabariès S, Siegel PM. The role of claudins in cancer metastasis. Oncogene. 2017;36(9):1176-1190. https://doi.org/10.1038/onc.2016.289
  43. Arnold A, Daum S, von Winterfeld M, Berg E, Hummel M, Rau B, Stein U, Treese C. Prognostic impact of Claudin 18.2 in gastric and esophageal adenocarcinomas. Clin Transl Oncol. 2020;22(12): 2357-2363. https://doi.org/10.1007/S12094-020-02380-0
  44. Kim HD, Choi E, Shin J, Lee IS, Ko CS, Ryu MH, Park YS. Clinicopathologic features and prognostic value of claudin 18.2 overexpression in patients with resectable gastric cancer. Sci Rep. 2023;13(1):20047. https://doi.org/10.1038/s41598-023-47178-6
  45. Baek JH, Park DJ, Kim GY, Cheon J, Kang BW, Cha HJ, Kim JG. Clinical implications of claudin18.2 expression in patients with gastric cancer. Anticancer Res. 2019;39(12):6973-6979. https://doi.org/10.21873/anticanres.13919
  46. Kim SR, Shin K, Park JM, Lee HH, Song KY, Lee SH, Kim B, Kim SY, Seo J, Kim JO, et al. Clinical significance of CLDN18.2 expression in metastatic diffuse-type gastric cancer. J Gastric Cancer. 2020;20(4):408-420.  https://doi.org/10.5230/jgc.2020.20.e33
  47. Xu H, Li W, Lv H, Gu D, Wei X, Dai H. Tandem CAR-T cells targeting CLDN18.2 and NKG2DL for treatment of gastric cancer. J Clin Oncol. 2022;40(16_suppl):4030. https://doi.org/10.1200/JCO.2022.40.16_SUPPL.4030

Подтверждение e-mail

На test@yandex.ru отправлено письмо со ссылкой для подтверждения e-mail. Перейдите по ссылке из письма, чтобы завершить регистрацию на сайте.

Подтверждение e-mail

Мы используем файлы cооkies для улучшения работы сайта. Оставаясь на нашем сайте, вы соглашаетесь с условиями использования файлов cооkies. Чтобы ознакомиться с нашими Положениями о конфиденциальности и об использовании файлов cookie, нажмите здесь.