Вход
RU
+7 (495) 482-4118
+7 (495) 482-0604
+8 800 250-18-12
  • (бесплатный номер по вопросам подписки)
    пн-пт с 10 до 18
  • Издательство «Медиа Сфера»
    а/я 54, Москва, Россия, 127238
  • info@mediasphera.ru

  • © 1998-2025
+7 (495) 482-43-29
RU
Все журналы
Журнал
Год
Год
Результаты поиска: 0

Трунякова А.С.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Шайхутдинова Р.З.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Гапельченкова Т.В.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Вагайская А.С.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Липатникова Н.А.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Красильникова Е.А.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Мазурина Е.М.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Комбарова Т.И.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Дентовская С.В.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Анисимов А.П.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Нарушение биогенеза наружной мембраны ведет к аттенуации Yersinia pseudotuberculosis

Авторы:

Трунякова А.С., Шайхутдинова Р.З., Гапельченкова Т.В., Вагайская А.С., Липатникова Н.А., Красильникова Е.А., Мазурина Е.М., Комбарова Т.И., Дентовская С.В., Анисимов А.П.

Подробнее об авторах

Журнал: Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 2025;43(2): 29‑34

DOI: 10.17116/molgen20254302129

Прочитано: 149 раз

Купить за 300₽
Связаться с автором
Оглавление

DISRUPTION OF OUTER MEMBRANE BIOGENESIS LEADS TO ATTENUATION OF YERSINIA PSEUDOTUBERCULOSIS
DISRUPTION OF OUTER MEMBRANE BIOGENESIS LEADS TO ATTENUATION OF YERSINIA PSEUDOTUBERCULOSIS

Как цитировать:

Трунякова А.С., Шайхутдинова Р.З., Гапельченкова Т.В., и др. Нарушение биогенеза наружной мембраны ведет к аттенуации Yersinia pseudotuberculosis. Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 2025;43(2):29‑34.
Trunyakova AS, Shaikhutdinova RZ, Gapel’chenkova TV, et al. Disruption of outer membrane biogenesis leads to attenuation of Yersinia pseudotuberculosis. Molecular Genetics, Microbiology and Virology. 2025;43(2):29‑34. (In Russ.)
https://doi.org/10.17116/molgen20254302129

Подписка 2025-2 (Molecular Genetics, Microbiology and Virology)
 
МСФ на ЯМ
Использование инфографики авторами научных работ
Mediasphera_Net
Закрыть метаданные

ЦЕЛЬ ИССЛЕДОВАНИЯ

Изучение влияния делеции генов, кодирующих биогенез компонентов комплекса белков наружной мембраны, на вирулентность мутантов псевдотуберкулезного микроба.

МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ

Мутанты Yersinia pseudotuberculosis по генам surA, degP, bamB и ompH получены методом RedGam-мутагенеза с использованием суицидных векторов и охарактеризованы по скорости роста, чувствительности к антибиотикам, солям желчных кислот и додецилсульфату натрия, а также к бактерицидному действию нормальной человеческой сыворотки. Оценку суммарной композиции белков наружной мембраны определяли методом ДСН-ПААГ. Вирулентность DsurA-, DdegP-, DbamB- и DompH-штаммов изучали при подкожном, внутрибрюшинном и оральном заражении беспородных мышей.

РЕЗУЛЬТАТЫ

Установлено, что белки BamB, OmpH и SurA необходимы для поддержания целостности клеточной оболочки псевдотуберкулезного микроба, белки SurA и BamB важны для устойчивости к бактерицидному действию комплемента сыворотки крови. Утрата способности к синтезу SurA, DegP или BamB сопровождалась значительной аттенуацией мутантов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Гены surA, degP, bamB могут быть использованы в качестве потенциальных молекулярных мишеней при конструировании вакцинных штаммов Y. pseudotuberculosis.

Ключевые слова:

ингибиторы вирулентности
наружная мембрана
шапероны
Yersinia pseudotuberculosis

Авторы:

Трунякова А.С.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Шайхутдинова Р.З.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Гапельченкова Т.В.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Вагайская А.С.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Липатникова Н.А.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Красильникова Е.А.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Мазурина Е.М.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Комбарова Т.И.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Дентовская С.В.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Анисимов А.П.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Дата поступления:

14.03.2025

Дата принятия в печать:

16.04.2025

Список литературы:

  1. Nikaido H. Molecular basis of bacterial outer membrane permeability revisited. Microbiol Mol Biol Rev. 2003;67(4):593-656.  https://doi.org/10.1128/MMBR.67.4.593-656.2003
  2. Driessen AJ, Nouwen N. Protein translocation across the bacterial cytoplasmic membrane. Annu Rev Biochem. 2008;77:643-667.  https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.061606.160747
  3. Sklar JG, Wu T, Kahne D, Silhavy TJ. Defining the roles of the periplasmic chaperones SurA, Skp, and DegP in Escherichia coli. Genes Dev. 2007; 21(19):2473-2484. https://doi.org/10.1101/gad.1581007
  4. Ge X, Wang R, Ma J, Liu Y, Ezemaduka AN, Chen PR, et al. DegP primarily functions as a protease for the biogenesis of β-barrel outer membrane proteins in the Gram-negative bacterium Escherichia coli. FEBS J. 2014;281(4): 1226-1240. https://doi.org/10.1111/febs.12701
  5. Denoncin K, Schwalm J, Vertommen D, Silhavy TJ, Collet JF. Dissecting the Escherichia coli periplasmic chaperone network using differential proteomics. Proteomics. 2012;12(9):1391-1401. https://doi.org/10.1002/pmic.201100633
  6. Obi IR, Francis MS. Demarcating SurA activities required for outer membrane targeting of Yersinia pseudotuberculosis adhesins. Infect Immun. 2013; 81(7):2296-2308. https://doi.org/10.1128/IAI.01208-12
  7. Ruiz-Perez F, Henderson IR, Leyton DL, Rossiter AE, Zhang Y, Nataro JP. Roles of periplasmic chaperone proteins in the biogenesis of serine protease autotransporters of Enterobacteriaceae. J Bacteriol. 2009;191(21):6571-6583. https://doi.org/10.1128/JB.00754-09
  8. Vertommen D, Ruiz N, Leverrier P, Silhavy TJ, Collet JF. Characterization of the role of the Escherichia coli periplasmic chaperone SurA using differential proteomics. Proteomics. 2009;9(9):2432-2443. https://doi.org/10.1002/pmic.200800794
  9. Wu T, Malinverni J, Ruiz N, Kim S, Silhavy TJ, Kahne D. Identification of a multicomponent complex required for outer membrane biogenesis in Escherichia coli. Cell. 2005;121(2):235-245.  https://doi.org/10.1016/j.cell.2005.02.015
  10. Heuck A, Schleiffer A, Clausen T. Augmenting β-augmentation: structural basis of how BamB binds BamA and may support folding of outer membrane proteins. J Mol Biol. 2011;406(5):659-666.  https://doi.org/10.1016/j.jmb.2011.01.002
  11. Galindo CL, Rosenzweig JA, Kirtley ML, Chopra AK. Pathogenesis of Y. enterocolitica and Y. pseudotuberculosis in Human Yersiniosis. J Pathog. 2011;2011:182051.
  12. Bottone EJ. Yersinia enterocolitica: the charisma continues. Clin Microbiol Rev. 1997;10(2):257-276.  https://doi.org/10.1128/CMR.10.2.257
  13. Brubaker RR. Factors promoting acute and chronic diseases caused by Yersiniae. Clin Microbiol Rev. 1991;4(3):309-324.  https://doi.org/10.1128/CMR.4.3.309
  14. Mühlenkamp M, Oberhettinger P, Leo JC, Linke D, Schütz MS. Yersinia adhesin A (YadA) — beauty & beast. Int J Med Microbiol. 2015;305(2):252-258.  https://doi.org/10.1016/j.ijmm.2014.12.008
  15. Pisano F, Kochut A, Uliczka F, Geyer R, Stolz T, Thiermann T, et al. In vivo-induced InvA-like autotransporters Ifp and InvC of Yersinia pseudotuberculosis promote interactions with intestinal epithelial cells and contribute to virulence. Infect Immun. 2012;80(3):1050-1064. https://doi.org/10.1128/IAI.05715-11
  16. Seabaugh JA, Anderson DM. Pathogenicity and virulence of Yersinia. Virulence. 2024;15(1):2316439. https://doi.org/10.1080/21505594.2024.2316439
  17. El Tahir Y, Skurnik M. YadA, the multifaceted Yersinia adhesin. Int J Med Microbiol. 2001;291(3):209-218.  https://doi.org/10.1078/1438-4221-00119
  18. Donnenberg MS, Kaper JB. Construction of eae deletion mutant of enteropathogenic Escherichia coli by using of positive-selection suicide vector. Infect Immun. 1991;59:4310-4317. https://doi.org/10.1128/iai.59.12.4310-4317.1991
  19. Datsenko K, Wanner B. One-step inactivation of chromosomal genes in Escherichia coli K-12 using PCR products. Proc Natl Acad Sci USA. 2000;97: 6641-6645. https://doi.org/10.1073/pnas.120163297
  20. Dentovskaya SV, Platonov ME, Shaikhutdinova RZ, Svetoch TE, Ivanov SA, Gapel’chenkova TV, et al. SurA Is Required for Outer Membrane Biogenesis and Can Be Used as a New Molecular Target for Plague Therapy. Mol. Genet. Microbiol. Virol. 2024;39:103-109.  https://doi.org/10.3103/S0891416824700113
  21. Obi IR, Nordfelth R, Francis MS. Varying dependency of periplasmic peptidylprolylcis-transisomerases in pro-moting Yersinia pseudotuberculosis stress tolerance and pathogenicity. Biochem J. 2011;439:321-332.  https://doi.org/10.1042/BJ20110767
  22. Towbin H, Staehelin T, Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(9):4350-4.  https://doi.org/10.1073/pnas.76.9.4350
  23. Ашмарин ИП, Воробьев АА. Статистические методы в микробиологических исследованиях. Москва; Медгиз, 1962.
  24. Barnes MG, Weiss AA. BrkA protein of Bordetella pertussis inhibits the classical pathway of complement after C1 deposition. Infect Immun. 2001; 69(5):3067-72.  https://doi.org/10.1128/IAI.69.5.3067-3072.2001

Закрыть метаданные

Связаться с автором
Email
Сообщение
Издательство "Медиа Сфера" не оказывает услуги по лечению, не дает рекомендации по обращению в медицинские учреждения и к конкретным специалистам, по назначению лекарственных средств и БАДов.

Подтверждение e-mail

На test@yandex.ru отправлено письмо со ссылкой для подтверждения e-mail. Перейдите по ссылке из письма, чтобы завершить регистрацию на сайте.

Подтверждение e-mail

Обратная связь
Если у вас возникли вопросы, жалобы или предложения, — воспользуйтесь формой обратной связи.
Email
Сообщение
Издательство "Медиа Сфера" не оказывает услуги по лечению, не дает рекомендации по обращению в медицинские учреждения и к конкретным специалистам, по назначению лекарственных средств и БАДов.
Подать заявку

Вы можете стать автором одного из наших журналов, отправьте заявку и мы рассмотрим ее в течении дня.

Имя
Телефон
E-mail
Сообщение
Вход
Регистрация
E-mail
Пароль
Забыли пароль?

Войдите на сайт, используя вашу учетную запись в одном из сервисов

Восстановление пароля
E-mail
Войти
Зарегистрироваться

Мы используем файлы cооkies для улучшения работы сайта. Оставаясь на нашем сайте, вы соглашаетесь с условиями использования файлов cооkies. Чтобы ознакомиться с нашими Положениями о конфиденциальности и об использовании файлов cookie, нажмите здесь.