Сайт издательства «Медиа Сфера»
содержит материалы, предназначенные исключительно для работников здравоохранения. Закрывая это сообщение, Вы подтверждаете, что являетесь дипломированным медицинским работником или студентом медицинского образовательного учреждения.

Трунякова А.С.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Шайхутдинова Р.З.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Гапельченкова Т.В.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Вагайская А.С.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Липатникова Н.А.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Красильникова Е.А.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Мазурина Е.М.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Комбарова Т.И.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Дентовская С.В.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Анисимов А.П.

ФБУН «Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии» Роспотребнадзора

Нарушение биогенеза наружной мембраны ведет к аттенуации Yersinia pseudotuberculosis

Авторы:

Трунякова А.С., Шайхутдинова Р.З., Гапельченкова Т.В., Вагайская А.С., Липатникова Н.А., Красильникова Е.А., Мазурина Е.М., Комбарова Т.И., Дентовская С.В., Анисимов А.П.

Подробнее об авторах

Прочитано: 450 раз


Как цитировать:

Трунякова А.С., Шайхутдинова Р.З., Гапельченкова Т.В., и др. Нарушение биогенеза наружной мембраны ведет к аттенуации Yersinia pseudotuberculosis. Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 2025;43(2):29‑34.
Trunyakova AS, Shaikhutdinova RZ, Gapel’chenkova TV, et al. Disruption of outer membrane biogenesis leads to attenuation of Yersinia pseudotuberculosis. Molecular Genetics, Microbiology and Virology. 2025;43(2):29‑34. (In Russ.)
https://doi.org/10.17116/molgen20254302129

Литература / References:

  1. Nikaido H. Molecular basis of bacterial outer membrane permeability revisited. Microbiol Mol Biol Rev. 2003;67(4):593-656.  https://doi.org/10.1128/MMBR.67.4.593-656.2003
  2. Driessen AJ, Nouwen N. Protein translocation across the bacterial cytoplasmic membrane. Annu Rev Biochem. 2008;77:643-667.  https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.061606.160747
  3. Sklar JG, Wu T, Kahne D, Silhavy TJ. Defining the roles of the periplasmic chaperones SurA, Skp, and DegP in Escherichia coli. Genes Dev. 2007; 21(19):2473-2484. https://doi.org/10.1101/gad.1581007
  4. Ge X, Wang R, Ma J, Liu Y, Ezemaduka AN, Chen PR, et al. DegP primarily functions as a protease for the biogenesis of β-barrel outer membrane proteins in the Gram-negative bacterium Escherichia coli. FEBS J. 2014;281(4): 1226-1240. https://doi.org/10.1111/febs.12701
  5. Denoncin K, Schwalm J, Vertommen D, Silhavy TJ, Collet JF. Dissecting the Escherichia coli periplasmic chaperone network using differential proteomics. Proteomics. 2012;12(9):1391-1401. https://doi.org/10.1002/pmic.201100633
  6. Obi IR, Francis MS. Demarcating SurA activities required for outer membrane targeting of Yersinia pseudotuberculosis adhesins. Infect Immun. 2013; 81(7):2296-2308. https://doi.org/10.1128/IAI.01208-12
  7. Ruiz-Perez F, Henderson IR, Leyton DL, Rossiter AE, Zhang Y, Nataro JP. Roles of periplasmic chaperone proteins in the biogenesis of serine protease autotransporters of Enterobacteriaceae. J Bacteriol. 2009;191(21):6571-6583. https://doi.org/10.1128/JB.00754-09
  8. Vertommen D, Ruiz N, Leverrier P, Silhavy TJ, Collet JF. Characterization of the role of the Escherichia coli periplasmic chaperone SurA using differential proteomics. Proteomics. 2009;9(9):2432-2443. https://doi.org/10.1002/pmic.200800794
  9. Wu T, Malinverni J, Ruiz N, Kim S, Silhavy TJ, Kahne D. Identification of a multicomponent complex required for outer membrane biogenesis in Escherichia coli. Cell. 2005;121(2):235-245.  https://doi.org/10.1016/j.cell.2005.02.015
  10. Heuck A, Schleiffer A, Clausen T. Augmenting β-augmentation: structural basis of how BamB binds BamA and may support folding of outer membrane proteins. J Mol Biol. 2011;406(5):659-666.  https://doi.org/10.1016/j.jmb.2011.01.002
  11. Galindo CL, Rosenzweig JA, Kirtley ML, Chopra AK. Pathogenesis of Y. enterocolitica and Y. pseudotuberculosis in Human Yersiniosis. J Pathog. 2011;2011:182051.
  12. Bottone EJ. Yersinia enterocolitica: the charisma continues. Clin Microbiol Rev. 1997;10(2):257-276.  https://doi.org/10.1128/CMR.10.2.257
  13. Brubaker RR. Factors promoting acute and chronic diseases caused by Yersiniae. Clin Microbiol Rev. 1991;4(3):309-324.  https://doi.org/10.1128/CMR.4.3.309
  14. Mühlenkamp M, Oberhettinger P, Leo JC, Linke D, Schütz MS. Yersinia adhesin A (YadA) — beauty & beast. Int J Med Microbiol. 2015;305(2):252-258.  https://doi.org/10.1016/j.ijmm.2014.12.008
  15. Pisano F, Kochut A, Uliczka F, Geyer R, Stolz T, Thiermann T, et al. In vivo-induced InvA-like autotransporters Ifp and InvC of Yersinia pseudotuberculosis promote interactions with intestinal epithelial cells and contribute to virulence. Infect Immun. 2012;80(3):1050-1064. https://doi.org/10.1128/IAI.05715-11
  16. Seabaugh JA, Anderson DM. Pathogenicity and virulence of Yersinia. Virulence. 2024;15(1):2316439. https://doi.org/10.1080/21505594.2024.2316439
  17. El Tahir Y, Skurnik M. YadA, the multifaceted Yersinia adhesin. Int J Med Microbiol. 2001;291(3):209-218.  https://doi.org/10.1078/1438-4221-00119
  18. Donnenberg MS, Kaper JB. Construction of eae deletion mutant of enteropathogenic Escherichia coli by using of positive-selection suicide vector. Infect Immun. 1991;59:4310-4317. https://doi.org/10.1128/iai.59.12.4310-4317.1991
  19. Datsenko K, Wanner B. One-step inactivation of chromosomal genes in Escherichia coli K-12 using PCR products. Proc Natl Acad Sci USA. 2000;97: 6641-6645. https://doi.org/10.1073/pnas.120163297
  20. Dentovskaya SV, Platonov ME, Shaikhutdinova RZ, Svetoch TE, Ivanov SA, Gapel’chenkova TV, et al. SurA Is Required for Outer Membrane Biogenesis and Can Be Used as a New Molecular Target for Plague Therapy. Mol. Genet. Microbiol. Virol. 2024;39:103-109.  https://doi.org/10.3103/S0891416824700113
  21. Obi IR, Nordfelth R, Francis MS. Varying dependency of periplasmic peptidylprolylcis-transisomerases in pro-moting Yersinia pseudotuberculosis stress tolerance and pathogenicity. Biochem J. 2011;439:321-332.  https://doi.org/10.1042/BJ20110767
  22. Towbin H, Staehelin T, Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979;76(9):4350-4.  https://doi.org/10.1073/pnas.76.9.4350
  23. Ашмарин ИП, Воробьев АА. Статистические методы в микробиологических исследованиях. Москва; Медгиз, 1962.
  24. Barnes MG, Weiss AA. BrkA protein of Bordetella pertussis inhibits the classical pathway of complement after C1 deposition. Infect Immun. 2001; 69(5):3067-72.  https://doi.org/10.1128/IAI.69.5.3067-3072.2001

Подтверждение e-mail

На test@yandex.ru отправлено письмо со ссылкой для подтверждения e-mail. Перейдите по ссылке из письма, чтобы завершить регистрацию на сайте.

Подтверждение e-mail

Мы используем файлы cооkies для улучшения работы сайта. Оставаясь на нашем сайте, вы соглашаетесь с условиями использования файлов cооkies. Чтобы ознакомиться с нашими Положениями о конфиденциальности и об использовании файлов cookie, нажмите здесь.